In an attempt to more closely define a protein basis of differences in ATPase and ATP synthase activities in a mutant of the methanoarchaeon Methanothermobacter thermautotrophicus resistant to the protonophoric uncoupler TCS (3,3',4',5-tetrachlorosalicylanilide), the composition of membrane associated proteins from the wild-type and mutant strains has been compared. The uncoupler-resistance in the mutant strain was not accompanied by changes in a protein size or changes in the level of subunits A, B and c (proteolipid) of the A1A0-type ATPase-synthase. On the other hand, we revealed a 670-kDa membrane-associated protein complex that is abundantly present only in the mutant strain; it is composed of at least 5 different subunits of 95, 52, 42, 29 and 22 kDa.

• MeSH
• antibiotická rezistence genetika   MeSH
• archeální proteiny analýza   izolace a purifikace   MeSH
• elektroforéza v polyakrylamidovém gelu MeSH
• inhibitory enzymů farmakologie   MeSH
• membránové proteiny analýza   izolace a purifikace   MeSH
• Methanobacteriaceae účinky léků   enzymologie   genetika   MeSH
• molekulová hmotnost MeSH
• mutace * MeSH
• podjednotky proteinů analýza   izolace a purifikace   MeSH
• protonové ATPasy analýza   izolace a purifikace   MeSH
• salicylanilidy farmakologie   MeSH
• western blotting MeSH
• Publikační typ
• časopisecké články MeSH
• práce podpořená grantem MeSH
• Názvy látek
• 3,3',4',5-tetrachlorosalicylanilide MeSH Prohlížeč
• archeální proteiny MeSH
• inhibitory enzymů MeSH
• membránové proteiny MeSH
• podjednotky proteinů MeSH
• protonové ATPasy MeSH
• salicylanilidy MeSH