beta-Glucosylation of chitooligomers by galactosyltransferase
Jazyk angličtina Země Nizozemsko Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
9648269
DOI
10.1016/s0008-6215(97)00248-6
PII: S0008-6215(97)00248-6
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- acetylglukosamin chemie MeSH
- antigeny povrchové metabolismus MeSH
- buňky NK chemie MeSH
- galaktosyltransferasy metabolismus MeSH
- glukosidy chemická syntéza MeSH
- kompetitivní vazba MeSH
- krysa rodu Rattus MeSH
- lektinové receptory NK-buněk - podrodina B MeSH
- lektiny typu C * MeSH
- magnetická rezonanční spektroskopie MeSH
- mléko enzymologie MeSH
- molekulární sekvence - údaje MeSH
- oligosacharidy chemická syntéza MeSH
- sacharidové sekvence MeSH
- skot MeSH
- uridindifosfátglukosa metabolismus MeSH
- vazba proteinů fyziologie MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- krysa rodu Rattus MeSH
- skot MeSH
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- acetylglukosamin MeSH
- antigeny povrchové MeSH
- galaktosyltransferasy MeSH
- glukosidy MeSH
- lektinové receptory NK-buněk - podrodina B MeSH
- lektiny typu C * MeSH
- oligosacharidy MeSH
- uridindifosfátglukosa MeSH
Galactosyltransferase from bovine milk was found to be able to utilise UDP-Glc to transfer Glc onto GlcNAc and chitooligomers[-beta-GlcNAc-(1-->4)-]n, n = 2-4. beta-Glucosylated products were used in binding studies with NKR-P1A protein cloned from rat natural killer cells.
Carbohydr Res. 2015 Jan 12;401:132 PubMed
Citace poskytuje Crossref.org
Nkrp1 family, from lectins to protein interacting molecules
Compounds isolated at the Institute of Microbiology in 1989-2001 and future trends
