The Candida albicans Na(+)/H(+) antiporter exports potassium and rubidium
Jazyk angličtina Země Anglie, Velká Británie Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
11522287
DOI
10.1016/s0014-5793(01)02755-7
PII: S0014-5793(01)02755-7
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- Candida albicans metabolismus MeSH
- DNA fungální MeSH
- draslík metabolismus MeSH
- fungální proteiny chemie metabolismus MeSH
- iontový transport MeSH
- klonování DNA MeSH
- molekulární sekvence - údaje MeSH
- Na(+)-H(+) antiport chemie metabolismus MeSH
- rubidium metabolismus MeSH
- Saccharomyces cerevisiae genetika MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- sekvence nukleotidů MeSH
- substrátová specifita MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- CNH1 protein, Candida albicans MeSH Prohlížeč
- DNA fungální MeSH
- draslík MeSH
- fungální proteiny MeSH
- Na(+)-H(+) antiport MeSH
- rubidium MeSH
The Candida albicans Cnh1p belongs to the family of Na(+)/H(+) antiporters (TC 2.A.36) but it transports besides toxic sodium and lithium also rubidium and potassium. Upon heterologous expression in a Saccharomyces cerevisiae salt-sensitive strain, the Cnh1p is targeted to the plasma membrane and its transport activity results in increased tolerance of cells to external alkali metal cations. The cation efflux activity of Cnh1p in S. cerevisiae depends on the gradient of protons across the plasma membrane, and a Cnh1p-mediated K(+) efflux is involved in a cell response to sudden rise of cytoplasmic pH.
Citace poskytuje Crossref.org
Potassium Uptake Mediated by Trk1 Is Crucial for Candida glabrata Growth and Fitness
Functional comparison of plasma-membrane Na+/H+ antiporters from two pathogenic Candida species
GENBANK
AF128238
