Isolation of chimaeric forms of elongation factor EF-Tu by affinity chromatography
Jazyk angličtina Země Nizozemsko Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
12013219
DOI
10.1016/s0378-4347(01)00525-4
PII: S0378434701005254
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- chromatografie afinitní metody MeSH
- elektroforéza v polyakrylamidovém gelu MeSH
- elongační faktor Tu izolace a purifikace MeSH
- rekombinantní fúzní proteiny izolace a purifikace MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- elongační faktor Tu MeSH
- rekombinantní fúzní proteiny MeSH
Six different recombinant chimaeric forms of a three-domain protein, proteosynthetic elongation factor Tu (EF-Tu), composed of domains of EF-Tu of mesophilic (Escherichia coli) and thermophilic (Bacillus stearothermophilus) origin as well as free N-terminal domains of EF-Tu, and the whole recombinant EF-Tus of both organisms were prepared and isolated by the GST (glutathione S-transferase) fusion technology. Several modifications in the standard isolation and purification procedures are described that proved necessary to obtain the proteins in a purified and undegraded form.
Citace poskytuje Crossref.org
