1H, 13C, and 15N resonance assignments for the CTD-interacting domain of Nrd1 bound to Ser5-phosphorylated CTD of RNA polymerase II
Jazyk angličtina Země Nizozemsko Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
- MeSH
- down regulace MeSH
- fosforylace MeSH
- izotopy chemie MeSH
- nukleární magnetická rezonance biomolekulární * MeSH
- peptidy chemie metabolismus MeSH
- proteiny vázající RNA chemie metabolismus MeSH
- RNA-polymerasa II chemie metabolismus MeSH
- Saccharomyces cerevisiae - proteiny chemie metabolismus MeSH
- serin chemie metabolismus MeSH
- terciární struktura proteinů MeSH
- vazba proteinů MeSH
- vazebná místa MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- izotopy MeSH
- NRD1 protein, S cerevisiae MeSH Prohlížeč
- peptidy MeSH
- proteiny vázající RNA MeSH
- RNA-polymerasa II MeSH
- Saccharomyces cerevisiae - proteiny MeSH
- serin MeSH
In this article, we report the resonance assignment of CTD-interacting domain (CID) of pre-mRNA down-regulation (Nrd)1 bound to Ser5-phosphorylated CTD (pSer5) of RNA Polymerase II. The presented assignment of backbone and side-chain resonances of the Nrd1 CID proton, carbon and nitrogen nuclei will allow studies of the structure and interaction of CID with carboxy-terminal domain (CTD) of the RNA polymerase II.
Citace poskytuje Crossref.org
Molecular basis for coordinating transcription termination with noncoding RNA degradation
Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1
