The splicing factor U1-70K interacts with the SMN complex and is required for nuclear gem integrity
Jazyk angličtina Země Velká Británie, Anglie Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
25052091
DOI
10.1242/jcs.155838
PII: jcs.155838
Knihovny.cz E-zdroje
- Klíčová slova
- Cajal bodies, Gems, Nuclear structure, SMN, U1 snRNP, U1-70K,
- MeSH
- asociované struktury Cajalových tělísek chemie metabolismus MeSH
- buněčné jádro chemie genetika metabolismus MeSH
- HeLa buňky MeSH
- lidé MeSH
- malý jaderný ribonukleoprotein U1 chemie genetika metabolismus MeSH
- proteinový komplex SMN genetika metabolismus MeSH
- sestřih RNA MeSH
- transport proteinů MeSH
- vazba proteinů MeSH
- vazebná místa MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- malý jaderný ribonukleoprotein U1 MeSH
- proteinový komplex SMN MeSH
- SNRNP70 protein, human MeSH Prohlížeč
The nuclear SMN complex localizes to specific structures called nuclear gems. The loss of gems is a cellular marker for several neurodegenerative diseases. Here, we identify that the U1-snRNP-specific protein U1-70K localizes to nuclear gems, and we show that U1-70K is necessary for gem integrity. Furthermore, we show that the interaction between U1-70K and the SMN complex is RNA independent, and we map the SMN complex binding site to the unstructured N-terminal tail of U1-70K. Consistent with these results, the expression of the U1-70K N-terminal tail rescues gem formation. These findings show that U1-70K is an SMN-complex-associating protein, and they suggest a new function for U1-70K in the formation of nuclear gems.
Citace poskytuje Crossref.org
Cajal bodies and snRNPs - friends with benefits
Mutations in spliceosomal proteins and retina degeneration
