Domain structure of HelD, an interaction partner of Bacillus subtilis RNA polymerase
Jazyk angličtina Země Velká Británie, Anglie Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
30972737
DOI
10.1002/1873-3468.13385
Knihovny.cz E-zdroje
- Klíčová slova
- Bacillus subtilis, RNAP, SAXS, HelD,
- MeSH
- Bacillus subtilis enzymologie MeSH
- bakteriální proteiny chemie metabolismus MeSH
- difrakce rentgenového záření MeSH
- DNA řízené RNA-polymerasy metabolismus MeSH
- maloúhlový rozptyl MeSH
- molekulární modely MeSH
- proteinové domény MeSH
- vazba proteinů MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- bakteriální proteiny MeSH
- DNA řízené RNA-polymerasy MeSH
The HelD is a helicase-like protein binding to Bacillus subtilis RNA polymerase (RNAP), stimulating transcription in an ATP-dependent manner. Here, our small angle X-ray scattering data bring the first insights into the HelD structure: HelD is compact in shape and undergoes a conformational change upon substrate analog binding. Furthermore, the HelD domain structure is delineated, and a partial model of HelD is presented. In addition, the unique N-terminal domain of HelD is characterized as essential for its transcription-related function but not for ATPase activity, DNA binding, or binding to RNAP. The study provides a topological basis for further studies of the role of HelD in transcription.
Citace poskytuje Crossref.org