NMR spektroskopie se v posledních 25 letech stala nepostradatelnou instrumentální metodou při výzkumu bílkovin. Metodu lze využít pro strukturní analýzu, ale i zkoumání dynamických jevů, jako např. pohyblivosti peptidového řetězce, studium vzájemných interakcí molekul, rychlosti vzniku a zániku komplexů, atd. V úvodu článku je nastíněn historický vývoj jednak NMR spektroskopie samotné, ale zejména jejího využití při zkoumání bílkovin. Článek je doplněn třemi příklady, které dokumentují různorodost problematiky, kde může být s úspěchem NMR spektroskopie využita.
During the last 25 years NMR spectroscopy has become an indispenable instrumental method for protein research. It can be utilised for structural analysis, investigation of dynamic properties, e.g. flexibility of protein molecules, study of mutual interactions of molecules, i.e. creation and break up of complexes, etc. The introduction of the paper contains description of important milestones in the development of NMR spectroscopy together with an overview of history of utilization of the method in the protein research. The paper is supplemented by three case studies showing the broad range of problems where NMR spectroscopy can be successfully used.
- Klíčová slova
- interakce proteinu A s imunoglobulinem G,
- MeSH
- dihydrofolátreduktasa analýza MeSH
- Fourierova analýza MeSH
- imunoglobulin G MeSH
- magnetická rezonanční spektroskopie * dějiny metody MeSH
- malátsynthasa * analýza MeSH
- nukleární magnetická rezonance biomolekulární * MeSH
- proteiny analýza MeSH
