Cross-linking mass spectrometry (MS) has substantially matured as a method over the past 2 decades through parallel development in multiple labs, demonstrating its applicability to protein structure determination, conformation analysis, and mapping protein interactions in complex mixtures. Cross-linking MS has become a much-appreciated and routinely applied tool, especially in structural biology. Therefore, it is timely that the community commits to the development of methodological and reporting standards. This white paper builds on an open process comprising a number of events at community conferences since 2015 and identifies aspects of Cross-linking MS for which guidelines should be developed as part of a Cross-linking MS standards initiative.

• MeSH
• hmotnostní spektrometrie přístrojové vybavení   metody   normy   MeSH
• konformace proteinů MeSH
• lidé MeSH
• mapování interakce mezi proteiny metody   MeSH
• mezinárodní spolupráce MeSH
• proteiny ultrastruktura   MeSH
• proteomika přístrojové vybavení   metody   normy   MeSH
• reagencia zkříženě vázaná chemie   MeSH
• reprodukovatelnost výsledků MeSH
• směrnice jako téma MeSH
• Check Tag
• lidé MeSH
• Publikační typ
• kongresy MeSH
• práce podpořená grantem MeSH
• Názvy látek
• proteiny MeSH
• reagencia zkříženě vázaná MeSH

This review presents the developments and applications of microchip electromigration methods in the separation and analysis of peptides and proteins in the period 2011-mid-2016. The developments in sample preparation and preconcentration, microchannel material, and surface treatment are described. Separations by various microchip electromigration methods (zone electrophoresis in free and sieving media, affinity electrophoresis, isotachophoresis, isoelectric focusing, electrokinetic chromatography, and electrochromatography) are demonstrated. Advances in detection methods are reported and novel applications in the areas of proteomics and peptidomics, quality control of peptide and protein pharmaceuticals, analysis of proteins and peptides in biomatrices, and determination of physicochemical parameters are shown.

• Klíčová slova
• Microchip electrophoresis, Microfluidics, Peptides, Proteins,
• MeSH
• elektrochemické techniky * MeSH
• isoelektrická fokusace MeSH
• mikročipové analytické postupy * MeSH
• peptidy analýza   MeSH
• proteiny analýza   MeSH
• proteomika přístrojové vybavení   metody   MeSH
• Publikační typ
• časopisecké články MeSH
• práce podpořená grantem MeSH
• přehledy MeSH
• Názvy látek
• peptidy MeSH
• proteiny MeSH

Magnetic bead cellulose activated with divinyl sulfone was used for the immobilization of Staphylococcus aureus endoproteinase Glu-C (EC 3.4.21.19). The immobilized proteinase was characterized by increased thermostability, by decreased self-cleavage activity, and a possibility of repeated use. The prepared immobilized enzyme was applied for the proteolytic cleavage of α-casein and BSA under different conditions (different composition of buffers, different pH, and different time of digestion). The possibilities of the direct use of enzyme reaction products for MALDI TOF MS analysis were shown.

• MeSH
• bakteriální proteiny chemie   MeSH
• celulosa chemie   MeSH
• enzymy imobilizované chemie   MeSH
• kaseiny chemie   MeSH
• koncentrace vodíkových iontů MeSH
• magnetismus MeSH
• proteomika přístrojové vybavení   metody   MeSH
• serinové endopeptidasy chemie   MeSH
• sérový albumin hovězí chemie   MeSH
• spektrometrie hmotnostní - ionizace laserem za účasti matrice metody   MeSH
• stabilita enzymů MeSH
• Staphylococcus aureus enzymologie   MeSH
• Publikační typ
• časopisecké články MeSH
• hodnotící studie MeSH
• práce podpořená grantem MeSH
• Názvy látek
• bakteriální proteiny MeSH
• celulosa MeSH
• enzymy imobilizované MeSH
• glutamyl endopeptidase MeSH Prohlížeč
• kaseiny MeSH
• serinové endopeptidasy MeSH
• sérový albumin hovězí MeSH