Substrate binding changes conformation of the alpha-, but not the beta-subunit of mitochondrial processing peptidase
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
11368022
DOI
10.1006/abbi.2000.2167
PII: S0003-9861(00)92167-2
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- dimerizace MeSH
- Escherichia coli genetika MeSH
- fluorescence MeSH
- konformace proteinů MeSH
- krysa rodu Rattus MeSH
- metaloendopeptidasy chemie genetika metabolismus MeSH
- molekulární modely MeSH
- MPP peptidasa MeSH
- počítačová simulace MeSH
- podjednotky proteinů MeSH
- proteinové prekurzory metabolismus MeSH
- protony MeSH
- rekombinantní proteiny chemie metabolismus MeSH
- renaturace proteinů MeSH
- Saccharomyces cerevisiae enzymologie genetika MeSH
- sbalování proteinů MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- synchrotrony MeSH
- techniky dvojhybridového systému MeSH
- tryptofan metabolismus MeSH
- vazba proteinů MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- krysa rodu Rattus MeSH
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- metaloendopeptidasy MeSH
- podjednotky proteinů MeSH
- proteinové prekurzory MeSH
- protony MeSH
- rekombinantní proteiny MeSH
- tryptofan MeSH
Lifetime analysis of tryptophan fluorescence of the mitochondrial processing peptidase (MPP) from Saccharomyces cerevisiae clearly proved that substrate binding evoked a conformational change of the alpha-subunit while presence of substrate influenced neither the lifetime components nor the average lifetime of the tryptophan excited state of the beta-MPP subunit. Interestingly, lifetime analysis of tryptophan fluorescence decay of the alpha-MPP subunit revealed about 11% of steady-state fractional intensity due to the long-lived lifetime component, indicating that at least one tryptophan residue is partly buried at the hydrophobic microenvironment. Computer modeling, however, predicted none of three tryptophans, which the alpha-subunit contains, as deeply buried in the protein matrix. We conclude this as a consequence of a possible dimeric (oligomeric) structure.
Citace poskytuje Crossref.org
