The epitope recognized by pan-HLA class I-reactive monoclonal antibody W6/32 and its relationship to unusual stability of the HLA-B27/beta2-microglobulin complex
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
11685454
DOI
10.1007/s002510100353
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- beta-2-mikroglobulin metabolismus MeSH
- buněčné linie MeSH
- denaturace proteinů MeSH
- dodecylsíran sodný chemie MeSH
- epitopy imunologie MeSH
- HLA-B antigeny imunologie MeSH
- HLA-B27 antigen imunologie metabolismus MeSH
- kultivované buňky MeSH
- lidé MeSH
- makromolekulární látky MeSH
- MHC antigeny I. třídy imunologie MeSH
- monoklonální protilátky imunologie MeSH
- myši MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- myši MeSH
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- beta-2-mikroglobulin MeSH
- dodecylsíran sodný MeSH
- epitopy MeSH
- HLA-B antigeny MeSH
- HLA-B27 antigen MeSH
- makromolekulární látky MeSH
- MHC antigeny I. třídy MeSH
- monoklonální protilátky MeSH
A broadly used pan-HLA class I-reactive monoclonal antibody W6/32 is believed to recognize a conformational epitope dependent on association between heavy chains and beta2-microglobulin (beta2m). However, in the present study we report that W6/32 does recognize at least some free HLA class I heavy chains under the partially denaturating conditions of nonreducing Western blotting, namely nearly all HLA-B allelic products. Furthermore, we confirm and largely extend our previous observation that complexes of beta2m with heavy chains of a few HLA class I allelic forms (most notably HLA-B27) exhibit unusual resistance to dissociation by SDS, which is reminiscent of MHC class II molecules. In addition, our data indicate the existence of covalent (disulfide-linked) heterodimers of certain HLA class I heavy chains (namely Cw1 and Cw4) and beta2m.
Citace poskytuje Crossref.org
