Premature processing of mouse mammary tumor virus Gag polyprotein impairs intracellular capsid assembly
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
19046754
DOI
10.1016/j.virol.2008.10.038
PII: S0042-6822(08)00710-1
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- dexamethason farmakologie MeSH
- experimentální nádory mléčných žláz virologie MeSH
- genové produkty gag genetika metabolismus MeSH
- kinetika MeSH
- lidé MeSH
- mléčné žlázy zvířat virologie MeSH
- myši MeSH
- nádory mléčné žlázy u zvířat virologie MeSH
- promotorové oblasti (genetika) MeSH
- proteasy genetika metabolismus MeSH
- proviry genetika MeSH
- restrikční mapování MeSH
- substituce aminokyselin MeSH
- T-lymfocyty účinky léků virologie MeSH
- transfekce MeSH
- virus myšího tumoru prsní žlázy genetika metabolismus MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- myši MeSH
- ženské pohlaví MeSH
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- dexamethason MeSH
- genové produkty gag MeSH
- proteasy MeSH
Mouse mammary tumor virus (MMTV) is the prototypical member of the Betaretrovirus genus, but the processes of its morphogenesis are poorly characterized. In this report, we describe an unusual intracellular processing of MMTV Gag polyprotein in human 293T cells transiently expressing MMTV from heterologous promoter. The same specific cleavage products of the viral protease were seen for the wild type as well as for nonmyristylated mutant of MMTV Gag polyprotein completely defective in the particle release. Inactivation of the viral protease resulted in more stable Gag polyprotein and in accumulation of intracytoplasmic particles for nonmyristylated Gag. The intracellular processing of nonmyristylated MMTV Gag indicates that protease activation in betaretrovirus can occur independently of budding.
Citace poskytuje Crossref.org
The zymogenic form of SARS-CoV-2 main protease: A discrete target for drug discovery
Precursors of Viral Proteases as Distinct Drug Targets
Myristoylation drives dimerization of matrix protein from mouse mammary tumor virus
