Mutasynthesis of lincomycin derivatives with activity against drug-resistant staphylococci
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
19917754
PubMed Central
PMC2812159
DOI
10.1128/aac.00918-09
PII: AAC.00918-09
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- antibakteriální látky chemie metabolismus farmakologie MeSH
- bakteriální proteiny genetika metabolismus MeSH
- lidé MeSH
- linkomycin analogy a deriváty chemie metabolismus farmakologie MeSH
- mikrobiální testy citlivosti MeSH
- molekulární struktura MeSH
- prolin analogy a deriváty metabolismus MeSH
- stafylokokové infekce mikrobiologie MeSH
- Staphylococcus účinky léků MeSH
- Streptomyces genetika metabolismus MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- antibakteriální látky MeSH
- bakteriální proteiny MeSH
- linkomycin MeSH
- prolin MeSH
The lincomycin biosynthetic gene lmbX was deleted in Streptomyces lincolnensis ATCC 25466, and deletion of this gene led to abolition of lincomycin production. The results of complementation experiments proved the blockage in the biosynthesis of lincomycin precursor 4-propyl-L-proline. Feeding this mutant strain with precursor derivatives resulted in production of 4'-butyl-4'-depropyllincomycin and 4'-pentyl-4'-depropyllincomycin in high titers and without lincomycin contamination. Moreover, 4'-pentyl-4'-depropyllincomycin was found to be more active than lincomycin against clinical Staphylococcus isolates with genes determining low-level lincosamide resistance.
Zobrazit více v PubMed
None PubMed
None
None PubMed
None PubMed
None PubMed
None PubMed
None PubMed
None PubMed
None PubMed
None PubMed
None PubMed
None PubMed
None PubMed
None PubMed
None PubMed
None PubMed
None
None
Evolution-guided adaptation of an adenylation domain substrate specificity to an unusual amino acid
Sequence analysis of porothramycin biosynthetic gene cluster