Biophysical characterization of recombinant human ameloblastin
Jazyk angličtina Země Anglie, Velká Británie Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
- MeSH
- biofyzikální jevy MeSH
- chlorid sodný farmakologie MeSH
- chlorid vápenatý farmakologie MeSH
- cirkulární dichroismus MeSH
- interakční proteinové domény a motivy MeSH
- konformace proteinů účinky léků MeSH
- lidé MeSH
- osmolární koncentrace MeSH
- proteiny zubní skloviny chemie MeSH
- radiační rozptyl MeSH
- reagencia zkříženě vázaná MeSH
- rekombinantní proteiny chemie MeSH
- sekundární struktura proteinů MeSH
- sekvenční analýza proteinů MeSH
- spektrální analýza MeSH
- teplota MeSH
- terciární struktura proteinů MeSH
- trifluorethanol farmakologie MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- AMBN protein, human MeSH Prohlížeč
- chlorid sodný MeSH
- chlorid vápenatý MeSH
- proteiny zubní skloviny MeSH
- reagencia zkříženě vázaná MeSH
- rekombinantní proteiny MeSH
- trifluorethanol MeSH
Ameloblastin (AMBN) is a protein expressed mainly during dental hard tissue development. Biochemically, it is classified as an intrinsically disordered protein (IDP). Its biological role remains largely unknown; however, the question of AMBN function will undoubtedly be connected to its structural properties and its potential for protein-protein and protein-cell interactions. A basic biophysical characterization of human recombinant ameloblastin (hrAMBN) and its N- and C-terminal domains by means of circular dichroism spectroscopy and dynamic light scattering showed that under physiological conditions ameloblastin is an IDP with a prevalent polyproline-II (PPII) conformation. Both the N- and C-terminal polypeptides, when expressed independently, showed different structural preferences upon heating as well as different behaviour in the presence of trifluoroethanol and CaCl(2) salt. The N-terminal peptide showed a more ordered structure with a strong tendency to adopt a helical conformation upon the addition of trifluorethanol, whereas the C-terminal domain seemed to be primarily responsible for the structural disorder of the entire AMBN molecule.
Citace poskytuje Crossref.org
Xeno-Hybrid Bone Graft Releasing Biomimetic Proteins Promotes Osteogenic Differentiation of hMSCs
Characterization of AMBN I and II Isoforms and Study of Their Ca2+-Binding Properties
Phosphorylation Modulates Ameloblastin Self-assembly and Ca 2+ Binding