The peritrophic membrane in Acarus siro L. (Acari: Acaridae) is produced by distinct cells located in the ventriculus. In this study, the chitin inside the peritrophic membrane was detected using wheat germ-lectin conjugated with colloidal gold (10 nm). The chitin fibrils of the peritrophic membrane were a target for chitin effectors, including 1) chitinase, which hydrolyzes chitin fibers inside the peritrophic membrane; 2) calcofluor, which binds to chitin and destroys the peritrophic membrane mesh structure; and 3) diflubenzuron, which inhibits chitin synthesis. In addition, soybean trypsin protease inhibitor (STI) and cocktails of chitinase/calcofluor, diflubenzuron/calcofluor and chitinase/STI were tested. These compounds were supplemented in diets and an increase of population initiated from 50 individuals was observed after 21 d of cultivation. Final A. siro densities on experimental and control diets were compared. The chitin in the peritrophic membrane was determined to be a suitable target for novel acaricidal compounds for suppressing the population growth of A. siro. The most effective compounds were calcofluor and diflubenzuron, whereas the suppressive effects of chitinase and STI were low. The failure of chitinase could be due to its degradation by endogenous proteases. The combination of chitinase and STI suppressed A. siro population growth more effectively than when they were tested in oral admission separately. The combinations of calcofluor/chitinase or calcofluor/difluorbenzuron showed no additive effects on final A. siro density. The presence of chitin in peritrophic membrane provides a target for novel acaricidal compounds, which disrupt peritrophic membrane structure. The suitability of chitin effectors and their practical application in the management of stored product mites is discussed.
- MeSH
- akarbóza farmakologie MeSH
- aktivace enzymů MeSH
- alfa-amylasy antagonisté a inhibitory MeSH
- financování organizované MeSH
- inhibitory enzymů farmakologie MeSH
- insekticidy MeSH
- koncentrace vodíkových iontů MeSH
- roztoči enzymologie MeSH
- trávicí systém účinky léků ultrastruktura MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- zvířata MeSH
V součastnosti je známo celkem 467 alergenů (www.allergen.org) ze všech známých skupin organismů způsobujících alergie. Alergeny produkované členovci zaujímají 25 % z celkového počtu (117) známých alergenů. V rámci členovců jsou největšími producenty roztoči, kteří produkují 9 % (42) z celkového množství dosud známých alergenů. Tito roztoči žijí jednak v prachu domácností a jednak v uskladněných potravinách a krmivech pro hospodářská zvířata. Dosud bylo popsáno u prachových (Blomia tropicals, Dermatophagoides pteronyssinus, D. farinae, D. microceras, Euroglyphus maynei) a skladištních roztočů (Glycyphagus domesticus, Acarus siro, Lepidoglyphus destructor, Tyrophagus putrescentiae) 19 tříd alergenů a 42 IgE vázajících proteinů. Nově byla objevena a popsána tvz. duální funkce enzymových alergenů roztočů, především cysteinových (Der p 1, Blo t 1, Der f 1) a serinových ( Blo t 3, Der p 3, Der f 3, Blo t 6, Der p 6 a Der p 9) proteáz. Kromě funkce " pasivního alergenů", vyvolávají tyto proteázy alergické reakce prostřednictvím své enzymové aktivity. Bylo prokázáno, že rozvoji alergické reakce lze zabránit tehdy, je-li jejich proteolytická aktivita zablokována inhibitory. Tyto enzymy se účastní trávicích procesů ve střevě roztoče, kde jsou zachyceny v potravě a dostávají se do exkrementů. V exkrementech jsou enzymové alergeny stále proteolytické aktivní, stabilní a jejich rozklad je v podmínách domácností a skladů potravin velmi pomalý. Mimo již uvedené druhy roztočů, existuje celá řada dalších druhů roztočů, jejichž proteinové frakce jsou vázány IgE senzitivních pacientů. Alergeny těchto druhů dosud nebyly biochemicky charakterizovány, ačkoliv lze předpokládat existenci unikátních IgE epitopů pro alergeny těchto roztočů.
Nowadays, 467 IgE binding componests have been investigated (www.allergen.org) from all groups of allergen producing organisma. The allergens derived from the arthropods cover about 25 % of these compounds. Among arthropods, the mites are the serious producers of allergens covering about 9 % of total allergens. The allergen producing mites inhabit the house dust and stored food and animal feed etc. Up to the present time, 19 classes of allergens and 42 IgE binding compounds have been described in house dust (Dermatophagoides pteronyssinus, D. farinae, D. microceras, Euroglyphus maynei and Blomia tropicalis) and stored product mites (Glycyphagus domesticus, Acarus siro, Lepidoglyphus destructor and Tyrophagus putrescentiae). The dual functionality of allergenic proteases increasing their importance has been discovered recently. Except passive allergen reaction, the cystein (Der p 1, Bio t 1, Der f 1) and serine (Blo t 3, Der p 3, Der f 3, Blo t 6, Der p 6, and Der p 9) proteases are able to provoke allergic reaction due to their enzymatic activity. These reactions are prevented by inhibitors blocking their proteolytic activities. These enzymes participate in mite digestion and are immobilized in faeces in a high amount. In the faceses, proteases are still active and stable, because their decomposition rate is very low during time in the house conditions. The spectrum of synantropic mite species is substantially wider. Apart from the named species, the protein fractions of many other species are known to bind IgE of sensitive patients. Although biochemical characterization of their allergens is lacking, the unique IgE epitopes for their allergens probably exists.
- Klíčová slova
- Acarex,
- MeSH
- Acaridae enzymologie imunologie MeSH
- alergeny klasifikace MeSH
- cysteinové endopeptidasy imunologie klasifikace MeSH
- finanční podpora výzkumu jako téma MeSH
- imunoglobulin E MeSH
- lidé MeSH
- prach imunologie MeSH
- Pyroglyphidae enzymologie imunologie MeSH
- roztoči enzymologie imunologie MeSH
- serinové endopeptidasy imunologie klasifikace MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
