Nová publikace z ediční řady Právo prakticky se zabývá pojmem náhradní péče o dítě. Jde o pojem, který v sobě zahrnuje několik samostatných právních institutů, které společně tvoří systém sloužící k ochraně ohrožených dětí, jež nemohou z nejrůznějších příčin vyrůstat ve své vlastní biologicky příbuzné rodině a jimž je třeba zabezpečit péči náhradní. V lepším případě v jejich vlastní širší rodině, v ostatních případech u cizích osob či institucí. Autorka přibližuje situaci v českém prostředí, kdy reforma systému péče o ohrožené děti a sociální práce s rodinami přináší své výsledky a ve spojení s rekodifikací soukromého práva a přijetím občanského zákoníku znamená významný posun ve vývoji rodinného práva.

• MeSH
• adopce MeSH
• dětský domov MeSH
• opatrovnictví dítěte MeSH
• péče o dítě MeSH
• pěstounství MeSH
• Publikační typ
• komentáře MeSH
• monografie MeSH

• Konspekt
• Pracovní, sociální, stavební právo. Právo životního prostředí
• NLK Obory
• právo, zákonodárství

• MeSH
• dříve vyslovené přání zákonodárství a právo   MeSH
• ekonomika a organizace zdravotní péče * MeSH
• informovaný souhlas pacienta * normy   zákonodárství a právo   MeSH
• informovaný souhlas u nezletilých normy   zákonodárství a právo   MeSH
• lidé MeSH
• právní vědy dějiny   MeSH
• souhlas třetí strany zákonodárství a právo   MeSH
• trestní zákon normy   organizace a řízení   zákonodárství a právo   MeSH
• zákonodárství lékařské ekonomika   normy   využití   MeSH
• zdravotnické služby * ekonomika   zákonodárství a právo   MeSH
• Check Tag
• lidé MeSH
• Geografické názvy
• Česká republika MeSH

BACKGROUND: Green tea is a rich source of polyphenols, mainly catechins (flavanols), which significantly contribute to the beneficial health effects of green tea in the prevention and treatment of various diseases. In this study the effects of four green tea catechins on protein ERp57, also known as protein disulfide isomerase isoform A3 (PDIA3), have been investigated in an in vitro model. METHODS: The interaction of catechins with ERp57 was explored by fluorescence quenching and surface plasmon resonance techniques and their effect on ERp57 activities was investigated. RESULTS: A higher affinity was observed for galloylated cathechins, which bind close to the thioredoxin-like redox-sensitive active sites of the protein, with a preference for the oxidized form. The effects of these catechins on ERp57 properties were also investigated and a moderate inhibition of the reductase activity of ERp57 was observed as well as a strong inhibition of ERp57 DNA binding activity. CONCLUSIONS: Considering the high affinity of galloylated catechins for ERp57 and their capability to inhibit ERp57 binding to other macromolecular ligands, some effects of catechins interaction with this protein on eukaryotic cells may be expected. GENERAL SIGNIFICANCE: This study provides information to better understand the molecular mechanisms underlying the biological activities of catechins and to design new polyphenol-based ERp57-specific inhibitors.

• MeSH
• DNA chemie   MeSH
• enzymatické testy MeSH
• fluorescenční spektrometrie MeSH
• katalytická doména MeSH
• katechin analogy a deriváty   chemie   MeSH
• kinetika MeSH
• lidé MeSH
• ligandy MeSH
• molekulární modely MeSH
• oxidace-redukce MeSH
• povrchová plasmonová rezonance MeSH
• proteindisulfidisomerasy chemie   MeSH
• rekombinantní proteiny chemie   MeSH
• terciární struktura proteinů MeSH
• vazba proteinů MeSH
• vztahy mezi strukturou a aktivitou MeSH
• Check Tag
• lidé MeSH
• Publikační typ
• časopisecké články MeSH
• práce podpořená grantem MeSH

Glycation is a process closely related to the aging and pathogenesis of diabetic complications. In this process, reactive α-dicarbonyl compounds (e.g., methylglyoxal) cause protein modification accompanied with potential loss of their biological activity and persistence of damaged molecules in tissues. We suppose that glutathione S-transferases (GSTs), a group of cytosolic biotransformation enzymes, may be modified by glycation in vivo, which would provide a rationale of its use as a model protein for studying glycation reactions. Glycation of GST by methylglyoxal, fructose, and glucose in vitro was studied. The course of protein glycation was evaluated using the following criteria: enzyme activity, formation of advanced glycation end-products using fluorescence and western blotting, amine content, protein conformation, cross linking and aggregation, and changes in molecular charge of GST. The ongoing glycation by methylglyoxal 2 mM resulted in pronounced decrease in the GST activity. It also led to the loss of 14 primary amino groups, which was accompanied by changes in protein mobility during native polyacrylamide gel electrophoresis. Formation of cross links with molecular weight of 75 kDa was observed. Obtained results can contribute to understanding of changes, which proceed in metabolism of xenobiotics during diabetes mellitus and ageing.

• MeSH
• diabetes mellitus enzymologie   MeSH
• fruktosa chemie   metabolismus   MeSH
• glukosa chemie   metabolismus   MeSH
• glutathiontransferasa chemie   metabolismus   MeSH
• katalýza MeSH
• lidé MeSH
• produkty pokročilé glykace chemie   metabolismus   MeSH
• pyruvaldehyd chemie   metabolismus   MeSH
• stárnutí metabolismus   MeSH
• xenobiotika chemie   metabolismus   MeSH
• zvířata MeSH
• Check Tag
• lidé MeSH
• zvířata MeSH
• Publikační typ
• časopisecké články MeSH
• práce podpořená grantem MeSH
• srovnávací studie MeSH