Thermostable trypsin conjugates for high-throughput proteomics: synthesis and performance evaluation
Jazyk angličtina Země Německo Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
16637014
DOI
10.1002/pmic.200500576
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- aldolasa chemie MeSH
- cytochromy c chemie MeSH
- gely MeSH
- myoglobin chemie MeSH
- oligosacharidy chemie MeSH
- proteomika MeSH
- rafinosa chemie MeSH
- roztoky MeSH
- sérový albumin hovězí chemie MeSH
- skot MeSH
- spektrometrie hmotnostní - ionizace laserem za účasti matrice MeSH
- stabilita enzymů MeSH
- trisacharidy chemie MeSH
- trypsin chemie MeSH
- vytápění MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- skot MeSH
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- aldolasa MeSH
- cytochromy c MeSH
- gely MeSH
- maltotriose MeSH Prohlížeč
- myoglobin MeSH
- oligosacharidy MeSH
- rafinosa MeSH
- roztoky MeSH
- sérový albumin hovězí MeSH
- stachyose MeSH Prohlížeč
- trisacharidy MeSH
- trypsin MeSH
Conjugating bovine trypsin with oligosaccharides maltotriose, raffinose and stachyose increased its thermostability and suppressed autolysis, without affecting its cleavage specificity. These conjugates accelerated the digestion of protein substrates both in solution and in gel, compared to commonly used unmodified and methylated trypsins.
Citace poskytuje Crossref.org
Molecular Characterization of Novel x-Type HMW Glutenin Subunit 1B × 6.5 in Wheat
Proteome Analysis of Condensed Barley Mitotic Chromosomes
Functional expression of amine oxidase from Aspergillus niger (AO-I) in Saccharomyces cerevisiae
