Enantioselectivity of haloalkane dehalogenases and its modulation by surface loop engineering
Jazyk angličtina Země Německo Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
20645368
DOI
10.1002/anie.201001753
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- biokatalýza MeSH
- Bradyrhizobium enzymologie MeSH
- hydrolasy chemie genetika metabolismus MeSH
- katalytická doména MeSH
- kinetika MeSH
- krystalografie rentgenová MeSH
- proteinové inženýrství * MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- stereoizomerie MeSH
- substrátová specifita MeSH
- termodynamika MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- haloalkane dehalogenase MeSH Prohlížeč
- hydrolasy MeSH
Citace poskytuje Crossref.org
Structures of hyperstable ancestral haloalkane dehalogenases show restricted conformational dynamics
Dynamics and hydration explain failed functional transformation in dehalogenase design
Interaction of organic solvents with protein structures at protein-solvent interface
Differences in crystallization of two LinB variants from Sphingobium japonicum UT26