• MeSH
• osobnost MeSH
• psychoanalytická teorie MeSH
• psychoanalytická terapie MeSH
• psychoanalýza MeSH
• sociální psychologie MeSH
• Publikační typ
• monografie MeSH

• Konspekt
• Zvláštní duševní stavy a procesy
• NLK Obory
• psychologie, klinická psychologie
• psychoterapie

• MeSH
• interakce hostitele a parazita MeSH
• Publikační typ
• abstrakty MeSH
• kongresy MeSH
• programy MeSH
• sborníky MeSH
• zprávy MeSH

• Konspekt
• Patologie. Klinická medicína
• NLK Obory
• infekční lékařství

• MeSH
• halogeny MeSH
• molekulární struktura MeSH
• rozpustnost MeSH
• voda MeSH
• vztahy mezi strukturou a aktivitou MeSH

• MeSH
• bezpečnost vybavení MeSH
• intervenční ultrasonografie metody   přístrojové vybavení   využití   MeSH
• ultrasonografie metody   přístrojové vybavení   trendy   MeSH
• Publikační typ
• monografie MeSH

• Konspekt
• Patologie. Klinická medicína
• NLK Obory
• radiologie, nukleární medicína a zobrazovací metody
• NLK Publikační typ
• kolektivní monografie

The mechanical stability of epithelial cells, which protect organisms from harmful external factors, is maintained by hemidesmosomes via the interaction between plectin 1a (P1a) and integrin α6β4. Binding of calcium-calmodulin (Ca(2+)-CaM) to P1a together with phosphorylation of integrin β4 disrupts this complex, resulting in disassembly of hemidesmosomes. We present structures of the P1a actin binding domain either in complex with the N-ter lobe of Ca(2+)-CaM or with the first pair of integrin β4 fibronectin domains. Ca(2+)-CaM binds to the N-ter isoform-specific tail of P1a in a unique manner, via its N-ter lobe in an extended conformation. Structural, cell biology, and biochemical studies suggest the following model: binding of Ca(2+)-CaM to an intrinsically disordered N-ter segment of plectin converts it to an α helix, which repositions calmodulin to displace integrin β4 by steric repulsion. This model could serve as a blueprint for studies aimed at understanding how Ca(2+)-CaM or EF-hand motifs regulate F-actin-based cytoskeleton.

• MeSH
• hemidesmozomy chemie   MeSH
• hydrofobní a hydrofilní interakce MeSH
• integrin beta4 chemie   MeSH
• interakční proteinové domény a motivy MeSH
• kalmodulin chemie   MeSH
• krysa rodu rattus MeSH
• krystalografie rentgenová MeSH
• lidé MeSH
• molekulární modely MeSH
• molekulární sekvence - údaje MeSH
• myši MeSH
• nádorové buněčné linie MeSH
• plektin chemie   MeSH
• sekvence aminokyselin MeSH
• terciární struktura proteinů MeSH
• vazba proteinů MeSH
• zvířata MeSH
• Check Tag
• krysa rodu rattus MeSH
• lidé MeSH
• myši MeSH
• zvířata MeSH
• Publikační typ
• časopisecké články MeSH
• práce podpořená grantem MeSH

• MeSH
• aceton diagnostické užití   MeSH
• buňky cytologie   enzymologie   ultrastruktura   MeSH
• fluorescenční barviva diagnostické užití   MeSH
• fosfolipasy A diagnostické užití   MeSH
• hydrofobní a hydrofilní interakce * MeSH
• kyselina jantarová diagnostické užití   MeSH
• lipoproteiny metabolismus   ultrastruktura   MeSH
• multiproteinové komplexy MeSH
• proteiny přenášející fosfolipidy MeSH
• proteiny * metabolismus   ultrastruktura   MeSH
• sérový albumin hovězí MeSH
• statistika jako téma MeSH
• struktury buněčné membrány * enzymologie   genetika   MeSH
• ubichinon diagnostické užití   MeSH
• umbeliferony diagnostické užití   metabolismus   MeSH

In order to predict interaction interface for proteins, it is crucial to identify their characteristic features controlling the interaction process. We present analysis of 69 crystal structures of dimer protein complexes that provides a basis for reasonable description of the phenomenon. Interaction interfaces of two proteins at amino acids level were localized and described in terms of their chemical composition, binding preferences, and residue interaction energies utilizing Amber empirical force field. The characteristic properties of the interaction interface were compared against set of corresponding intramolecular binding parameters for amino acids in proteins. It has been found that geometrically distinct clusters of large hydrophobic amino acids (leucine, valine, isoleucine, and phenylalanine) as well as polar tyrosines and charged arginines are signatures of the protein-protein interaction interface. At some extent, we can generalize that protein-protein interaction (seen through interaction between amino acids) is very similar to the intramolecular arrangement of amino acids, although intermolecular pairs have generally lower interaction energies with their neighbors. Interfaces, therefore, possess high degree of complementarity suggesting also high selectivity of the process. The utilization of our results can improve interface prediction algorithms and improve our understanding of protein-protein recognition.

• MeSH
• aminokyseliny chemie   MeSH
• databáze proteinů MeSH
• houby chemie   MeSH
• interakční proteinové domény a motivy MeSH
• kinetika MeSH
• krystalografie rentgenová MeSH
• lidé MeSH
• mapování interakce mezi proteiny * MeSH
• prokaryotické buňky chemie   MeSH
• proteiny chemie   MeSH
• rostliny chemie   MeSH
• sekundární struktura proteinů MeSH
• statická elektřina MeSH
• termodynamika MeSH
• vazba proteinů MeSH
• vazebná místa MeSH
• viry chemie   MeSH
• zvířata MeSH
• Check Tag
• lidé MeSH
• zvířata MeSH
• Publikační typ
• časopisecké články MeSH
• práce podpořená grantem MeSH

Úvod prvé části „Cytokiny I" jsme věnovali přehledu obecných vlastností a funkcí cytokinů, především jedné skupině cytokinů - interleukinů. v této části jsou shrnuty jak cytokiny prorůstové, tak zánětotvomé, ale pro obě skupiny nejprve vytkneme společné vlastnosti: Je to společný buněčný zdroj cytokinů, společný charakter vazby a přenosu signálu, je to synergický nebo antagonistický efekt vzájemného působeni cytokinové sítě. Konečně jsou to protichůdné funkční důsledKy poammené icvantitativnimi i mterakčnimi vztahy Je to buď růstové a morfogenetické působení nebo vyvolání obranného zánětu, který se za určitých podmínek může změnit na zánět patogenetický.

The introduction of the first part „Cytokines 1" was dedicated to the survey of general properties and functions of cytokines, especially of one group of cytokines, i.e. interleukins. In this part both growth and inflammatory cytokines are summarized. For both groups, we first want to show properties common to all: It is the common cell source of cytokines, the common character of the bond and of the signal transmission, the synergic or antagonistic effect ofthe mutual action ofthe cytokine net. Finally these are the antipodal functional consequences conditioned by quantitative and interactional relationships, the either growth and morphogenetic action or incurrence of the defensive inflammation, which can under certain conditions change to a pathogenetic inflammation.

• MeSH
• antigen prezentující buňky sekrece   MeSH
• cytokiny fyziologie   chemie   klasifikace   MeSH
• endokrinní systém fyziologie   MeSH
• imunita MeSH
• neuroimunomodulace fyziologie   MeSH
• růstové látky fyziologie   MeSH
• zánět MeSH
• Publikační typ
• přehledy MeSH

• MeSH
• toxikologie MeSH

• Konspekt
• Farmacie. Farmakologie
• NLK Obory
• toxikologie

• MeSH
• bakteriální proteiny MeSH
• genom bakteriální MeSH
• infekční nemoci MeSH
• mezibuněčná komunikace MeSH
• mikrobiologie MeSH
• proteom MeSH
• vojenské lékařství MeSH
• Publikační typ
• kongresy MeSH

• Konspekt
• Mikrobiologie
• NLK Obory
• mikrobiologie, lékařská mikrobiologie
• infekční lékařství
• biologie