• MeSH
• genetická transkripce MeSH
• nukleoproteiny MeSH
• Orthomyxoviridae analýza   MeSH
• virové proteiny MeSH

• MeSH
• fotometrie využití   MeSH
• histocytochemie metody   MeSH
• lymfocyty cytologie   MeSH
• mikroskopie elektronová rastrovací MeSH
• počítače využití   MeSH
• uterus anatomie a histologie   fyziologie   MeSH

• MeSH
• lipidy analýza   MeSH
• Publikační typ
• monografie MeSH

• Konspekt
• Biochemie. Molekulární biologie. Biofyzika
• NLK Obory
• vnitřní lékařství
• biochemie

• Konspekt
• Patologie. Klinická medicína
• NLK Obory
• neurochirurgie

• MeSH
• elektronová mikroskopie MeSH
• mikrobiální genetika MeSH
• onkogenní viry ultrastruktura   MeSH
• RNA virová analýza   MeSH

• MeSH
• arteriae carotides chirurgie   MeSH
• psi MeSH
• transplantace metody   MeSH
• vena femoralis transplantace   MeSH
• výkony cévní chirurgie metody   MeSH
• zvířata MeSH
• Check Tag
• psi MeSH
• zvířata MeSH
• Publikační typ
• srovnávací studie MeSH

• MeSH
• farmaceutický průmysl MeSH
• řízení farmacie MeSH
• teoretické modely MeSH

• MeSH
• fyziologie buňky MeSH
• genomika metody   MeSH
• metabolismus MeSH
• systémová biologie metody   MeSH
• Publikační typ
• monografie MeSH

• Konspekt
• Biochemie. Molekulární biologie. Biofyzika
• NLK Obory
• biochemie

• MeSH
• biogenní polyaminy MeSH
• enzymy MeSH
• histaminasa MeSH
• imunologické techniky MeSH
• savci MeSH

• Konspekt
• Biochemie. Molekulární biologie. Biofyzika
• NLK Obory
• biochemie
• biologie

Aldehyde dehydrogenases (ALDHs) constitute a superfamily of NAD(P)+-dependent enzymes, which detoxify aldehydes produced in various metabolic pathways to the corresponding carboxylic acids. Among the 19 human ALDHs, the cytosolic ALDH9A1 has so far never been fully enzymatically characterized and its structure is still unknown. Here, we report complete molecular and kinetic properties of human ALDH9A1 as well as three crystal forms at 2.3, 2.9, and 2.5 Å resolution. We show that ALDH9A1 exhibits wide substrate specificity to aminoaldehydes, aliphatic and aromatic aldehydes with a clear preference for γ-trimethylaminobutyraldehyde (TMABAL). The structure of ALDH9A1 reveals that the enzyme assembles as a tetramer. Each ALDH monomer displays a typical ALDHs fold composed of an oligomerization domain, a coenzyme domain, a catalytic domain, and an inter-domain linker highly conserved in amino-acid sequence and folding. Nonetheless, structural comparison reveals a position and a fold of the inter-domain linker of ALDH9A1 never observed in any other ALDH so far. This unique difference is not compatible with the presence of a bound substrate and a large conformational rearrangement of the linker up to 30 Å has to occur to allow the access of the substrate channel. Moreover, the αβE region consisting of an α-helix and a β-strand of the coenzyme domain at the dimer interface are disordered, likely due to the loss of interactions with the inter-domain linker, which leads to incomplete β-nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+) binding pocket.

• MeSH
• aldehyddehydrogenasa antagonisté a inhibitory   chemie   genetika   ultrastruktura   MeSH
• katalytická doména genetika   MeSH
• kinetika MeSH
• konformace proteinů * MeSH
• krystalografie rentgenová MeSH
• lidé MeSH
• NAD genetika   MeSH
• sekundární struktura proteinů MeSH
• sekvence aminokyselin genetika   MeSH
• substrátová specifita genetika   MeSH
• vazebná místa genetika   MeSH
• Check Tag
• lidé MeSH
• Publikační typ
• časopisecké články MeSH
• práce podpořená grantem MeSH