Trvanlivost výrobku lze určit pomocí skladovacích zkoušek, které zhodnotí fyzikální, chemickou, enzymatickou a mikrobiologickou stabilitu potraviny. Návrh testů i interpretace výsledků vyžaduje mikrobiologické a technické poznatky a dovednosti. V čerstvých potravinách se mohou pomnožit patogenní bakterie dříve, než se znatelně zkazí. Takové výrobky budou vedle přímých testů vyžadovat další studie, jako jsou prediktivní mikrobiologické modely nebo expoziční testy. Znehodnocení trvanlivých nebo zmrazených potravin na konci doby trvanlivosti ovlivňuje kvalitu a přijetí spotřebiteli, aniž by to mělo dopad na zdraví a bezpečnost. V takovém případě jsou doporučeny zrychlené skladovací testy a běžně se používá Arrheniův model k určení vztahu mezi rychlostí chemické reakce a změnou teploty.
The length of shelf life can be determined using storage tests that evaluate the physical, chemical, enzymatic, and microbiological stability of the food. The design of the tests as well as the interpretation of the results require microbiological and technical knowledge and skills. Fresh foods can become microbiologically risky before they noticeably spoil. These products will require additional studies such as predictive microbiological models or challenge tests in addition to direct ones. Deterioration of shelf-stable or frozen foods at the end of their shelf life affects quality and consumer acceptance without impacting health and safety. In such a case, accelerated shelf-life testing is recommended, and the Arrhenius model is commonly used to determine the relationship between chemical reaction rate and temperature change.
- MeSH
- akademie a ústavy MeSH
- fermentace MeSH
- lidé MeSH
- potravinářská technologie * dějiny metody MeSH
- potravní vláknina analýza metabolismus MeSH
- sacharidy analýza fyziologie MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- Publikační typ
- zprávy MeSH
ʟ-Asparaginasa (EC 3.5.1.1) je klíčovým enzymem, který hydrolyzuje ʟ-asparagin na ʟ-asparagovou kyselinu a amoniak. Této vlastnosti ʟ-asparaginasy je využíváno v protinádorové terapii k inhibici syntézy proteinů v rakovinných buňkách. ʟ-Asparaginasa je díky tomu základem pro chemoterapii využívanou k léčbě pacientů s akutní lymfoblastickou leukémií v pediatrii. Komerční ʟ-asparaginasy jsou pro aplikace ve zdravotnictví získávány především z Escherichia coli a Erwinia chrysanthemi (přejmenována na Dickeya dadantii). Nicméně, vysoká míra nežádoucích účinků komplikuje dlouhodobé klinické použití ʟ-asparaginasy, a proto se současný výzkum zaměřuje na hledání enzymů nových či na modifikaci vlastností enzymů již známých. Zároveň se ʟ-asparaginasa v posledních letech stala nepostradatelnou pro potravinářský průmysl, ve kterém je uznávána jako jeden z možných prostředků pro odstraňování ʟ-asparaginu z potravin, u kterých hrozí vznik akrylamidu během tepelného zpracování. Tento článek poskytuje přehled informací o současném využití ʟ-asparaginas a jejich úskalích.
ʟ-Asparaginase (EC 3.5.1.1) is a key enzyme that hydrolyzes ʟ-asparagine to ʟ-aspartic acid and ammonia. This feature of ʟ-asparaginase is used in anti‐cancer therapy to inhibit protein synthesis in cancer cells. Therefore, ʟ-asparaginase is used as a basis for chemotherapy to treat patients with acute lymphoblastic leukemia in pediatrics. Commercial ʟ-asparaginases for healthcare applications are mainly obtained from Escherichia coli and Erwinia chrysanthemi (renamed to Dickeya dadantii). However, the high prevalence of adverse effects complicates the long‐term clinical use of ʟ-asparaginase, and therefore current research focuses on the search for new enzymes or on modifying the properties of enzymes already known. At the same time, ʟ-asparaginase has become indispensable for the food industry in recent years, when it had been recognized as one of the possible tools for removing ʟ-asparagine from foods that are at risk of acrylamide formation during thermal processing. This review provides an overview of the current use of ʟ-asparaginase and its pitfalls.
ʟ-Asparaginase (EC 3.5.1.1) is a key enzyme that hydrolyzes ʟ-asparagine to ʟ-aspartic acid and ammonia. This feature of ʟ-asparaginase is used in anti‐cancer therapy to inhibit protein synthesis in cancer cells. Therefore, ʟ-asparaginase is used as a basis for chemotherapy to treat patients with acute lymphoblastic leukemia in pediatrics. Commercial ʟ-asparaginases for healthcare applications are mainly obtained from Escherichia coli and Erwinia chrysanthemi (renamed to Dickeya dadantii). However, the high prevalence of adverse effects complicates the long‐term clinical use of ʟ-asparaginase, and therefore current research focuses on the search for new enzymes or on modifying the properties of enzymes already known. At the same time, ʟ-asparaginase has become indispensable for the food industry in recent years, when it had been recognized as one of the possible tools for removing ʟ-asparagine from foods that are at risk of acrylamide formation during thermal processing. This review provides an overview of the current use of ʟ-asparaginase and its pitfalls.
